γ-Carboxyglutaminsäure, 4-Carboxyglutaminsäure, Gla, (HOOC)2CH-CH2-CH(NH₂)-COOH, eine durch Posttranslationsmodifizierung in einigen Proteinen gebildete Aminosäure. Sie unterscheidet sich von der Glutaminsäure durch eine zusätzliche Carboxylfunktion am γ-C-Atom. γ-C. wird posttranslational durch eine Vitamin-K-abhängige Carboxylierung (4-Glutamylcarboxylase) nach der Biosynthese des entsprechenden Proteins gebildet. Man findet Gla vor allem in Blutgerinnungsfaktoren, aber auch in anderen Proteinen. In der N-terminalen Region von Prothrombin werden zehn Glutaminsäurebausteine posttranslational modifiziert. Gla ist ein weitaus stärkerer Chelator für Ca2+-Ionen als Glu. Die Ca2+-Bindung fixiert das Prothrombin auf Phospholipidmembranen, die nach einer Verletzung aus Blutplättchen entstehen. Bei einem Mangel an Vitamin K führt die unzureichende Carboxylierung der entsprechenden Glutamatreste im Blutgerinnungsprotein Prothrombin sehr oft zu Blutungen (Hämorrhagien).