Methylakzeptor-Chemotaxisproteine, Methyl-akzeptierende Chemotaxisproteine, MCP, ursprüngliche Bezeichnung von vier Chemorezeptoren der bakteriellen Chemotaxis, die von den vier Genen tsr, tar, trg und tap kodiert und während der Adaptation reversibel methyliert werden. Jedes der M. (Mr 60 kDa) besteht aus 1) einer periplasmatischen Domäne, an die Lock- und Schreckstoffe binden, 2) einem Transmembransegment aus zwei Helices, 3) einer cytosolischen Domäne, die mit einem zentralen Verarbeitungssystem in Verbindung steht, das die Richtung der Geißelrotation kontrolliert, und 4) einer cytosolischen Region, die an verschiedenen Positionen reversibel methyliert werden kann. Die periplasmatische Domäne des Aspartatrezeptors bildet ein 4-Helix-Bündel mit 2nm Durchmesser und mehr als 7nm Länge. [G.L. Hazelbauer, Curr. Opin. Struct. Biol. 2 (1992) 505-510; B.L. Stoddard et al., Biochemistry 31 (1992) 11.978-11.983]