Q-Zyklus, ein Zyklus, der von P. Mitchell [FEBS Lett. 56 (1975) 1-6; 59 (1975) 137-139] ersonnen wurde, um der Erfordernis des Redoxschleifenmechanismus (chemiosmotische Hypothese) für einen "[H⁺ & Elektron]"-Träger im Cytochrom-bc₁-haltigen Komplex III der mitochondrialen Elektronentransportkette gerecht zu werden. Der Q-Zyklus schlägt vor, dass Ubichinon (Coenzym Q), die einzige mobile, hydrophobe Redoxkomponente der Kette, an der Elektronenübertragung in Einelektronenschritten vom Cytochrom b zum Cytochrom c₁ innerhalb des Komplexes III beteiligt ist, wobei die vollständig reduzierte Chinolform (QH₂), die stabilisierte freie Radikalform des Semichinons (QH·) und die vollständig oxidierte Chinonform (Q) mit einbezogen sind. Der Q-Zyklus macht sich außerdem die Beobachtung zunutze, dass Cytochrom b vermutlich ein Dimer ist, das sich aus b_T (b₅₆₆) und b_K (b₅₆₂) zusammensetzt und tief in der Membran eingebunden ist, wobei b_T möglicherweise auf der cytosolischen Seite und b_K auf der Matrixseite vorliegt. In der Abb., die den vorgeschlagenen Mechanismus darstellt, sieht man, dass für jedes transportierte Elektron zwei Protonen durch die Membran "gepumpt" werden (die Schritte 1 und 9 zur Aufnahme aus der Matrix sowie die Schritte 3 und 7 für die Abgabe in den Intermembranraum; dies entspricht vier H⁺ je Elektronenpaar).

Obwohl der "Redoxschleifenmechanismus" nicht mehr als Erklärung dafür herangezogen wird, wie der Elektronenfluss über eine Elektronentransportkette die Bildung eines transmembranen H⁺-Gradienten bewirkt, liegen doch Beweise vor, dass der Q-Zyklus von Mitochondrien, Bakterien und möglicherweise von Chloroplasten unter Schwachlichtbedingungen durchlaufen wird.

Q-Zyklus. Der Q-Zyklus, wie er in der inneren Mitochondrienmembran ablaufen könnte.