Supersekundärstrukturen, Superfaltungen, durch Kombinationen von Sekundärstrukturelementen resultierende Strukturmotive in der Tertiärstruktur von Proteinen. Durch eine antiparallele Assoziation von zwei oder mehreren α-Helices kommt es zu Interaktionen zwischen den Seitenketten. Ein solches αα-Motiv findet man als ein Strukturelement sowohl in fibrillären Proteinen, wie z.B. im α-Keratin (Keratine) oder im Spectrin als auch in globulären Proteinen ( z.B. im Myoglobin). Eine β-Schleife (β-turn), auch Haarnadelschleife oder Wendeknick genannt, kennzeichnet eine S., bei der eine Peptidkette im Bereich von vier aufeinanderfolgenden Aminosäurebausteinen eine Richtungsänderung von 180o erfährt (Abb.). Solche β-Schleifen entstehen durch Biegung der Peptidkette am Ende von antiparallelen β-Faltblättern durch H-Brückenstabilisierung zwischen einer CO-Gruppierung und der dritten NH-Gruppe der Aminosäuresequenz. In solchen β-Schleifen finden sich oft kleine flexible Gly-Reste und auch leicht eine cis-Konfiguration einnehmende Pro-Reste, die eine Haarnadelschleifenausbildung begünstigen. Durch Einbau in antiparallele β-Faltblattstrukturen sowie in Helix/Helix- oder Helix/Faltblatt-Systeme erfährt die β-Schleife (Abb.) eine weitere Stabilisierung. Im Ergebnis solcher Anordnungen können sich mit der β-Mäanderstruktur und dem "Griechischen Schlüssel" (engl. greek key) weitere S. ausbilden (Abb.). Weitere interessante S. sind das α,β-Barrel, β-Barrel sowie Sattel-Strukturen, wie sie z.B. in der Carboxypeptidase A auftreten. Die Bindung vieler Regulatorproteine an Kontrollstellen der DNA wird über Helix-Turn-Helix-Motive und Helix-Loop-Helix-Motive vermittelt (Farbtafel).

Supersekundärstrukturen