Mannose-6-phosphat-Rezeptor, ein im trans-Golgi-Kompartiment auf der Lumenseite lokalisiertes Membranprotein, das Mannose-6-phosphat- (M6P)-markierte Proteine erkennt und bindet. M. spielt eine wichtige Rolle bei der Sortierung von Proteinen, die am rauen endoplasmatischen Reticulum ribosomal synthetisiert werden, und im Golgi-Apparat für den Weitertransport zu Lysosomen bzw. für die Sekretion vorbereitet werden. Nach der Bindung schnüren sich Vesikel mit dem Glycoprotein-Rezeptor-Komplex von den Rändern des trans-Golgi-Kompartiments ab. Durch Erniedrigung des pH-Werts in dieser Sortiervesikel dissoziiert das markierte Glycoprotein von seinem Rezeptor. Das lysosomale Protein wird dephosphoryliert und gelangt in das Lumen des Lysosoms, während der M. zurückgeführt wird. Der Rezeptor kann auf diese Weise mehrfach verwendet werden. Fehlt der M., dann werden neusynthetisierte Glycoproteine mit Mannose-6-phosphat auf dem sekretorischen Weg aus der Zelle exportiert.