Meerrettich-Peroxidase, eine aus Meerettich isolierte Peroxidase, die als Cosubstrat H₂O₂ verwendet. Bei dieser enzymatischen 1-Elektronen-Oxidation entstehen zunächst Radikale, die auf unterschiedliche Weise weiterreagieren können. Neben einer Dimerisierung radikalischer Zwischenstufen, können die Radikale an Makromoleküle binden bzw. von solchen Wasserstoff abstrahieren und dadurch ein neues Radikal erzeugen. Der Transfer eines Elektrons auf Sauerstoff führt zur Bildung von Sauerstoffradikalanionen. Die M. hat Bedeutung als Enzymmarker sowohl für die direkte Enzymkopplung als auch für den Enzym-Substrattransfer.