Trigger-Faktor, ein Vertreter der Familie der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen). Der T. von E. coli katalysiert eine Prolin-limitierte Proteinfaltung. Es ist ein Modulatorprotein und besteht aus drei Domänen. Die mittlere M-Domäne (145-251) beherbergt die Prolyl-Isomerase der FKBP12-Familie, die bei der Ablösung vom intakten Protein stabil gefaltet und enzymatisch aktiv bleibt. Auch die N-terminale Region (N-Domäne: 1-145) ist als unabhängige Faltungseinheit organisiert. Weniger stabil ist dagegen die C-Domäne (251-432). Die Assoziation des T. mit Ribosomen, mit naszierenden cytosolischen und sekretorischen Polypeptidketten sowie mit dem Chaperon GroEl sowie seine hohe Aktivität als Faltungskatalysator in vitro zeigen die wichtige Rolle dieses Proteins in der zellulären Proteinfaltung, beim Transport und Abbau. [G. Stoller et al. EMBO J. 14 (1995) 5.494; T. Zarnt et al. J. Mol. Biol. 271 (1997) 827]