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Lexikon der Biologie: Prolin-Hydroxylase

Prolin-Hydroxylase w, Prolyl-Hydroxylase, ein Enzym, das bestimmte, in Proteinen wie Kollagen enthaltene Prolin-Reste (nicht jedoch freies Prolin) zu 4-Hydroxy-Prolyl-Resten modifiziert ( vgl. Abb. ). Diese Modifizierung findet statt, lange bevor sich die helikalen Strukturen des Kollagens bilden. Das Enzym benutzt molekularen Sauerstoff als Elektronenakzeptor, wobei eines der beiden O-Atome auf das C4-Atom des Prolin-Restes, das andere obligat auf α-Ketoglutarat unter Entstehung von CO2 und Succinat übertragen wird. Die Prolin-Hydroxylase ist daher eine (intermolekulare) Dioxygenase. Das Enzym besitzt in seinem aktiven Zentrum ein für seine Funktion wichtiges Fe2+-Atom. Zur Erhaltung des Eisens in der zweiwertigen Form benötigt die Prolin-Hydroxylase daher Ascorbinsäure (Vitamin C) als Cofaktor, der entstehendes Fe3+ durch Abgabe eines Elektrons sofort wieder in den zweiwertigen, aktiven Zustand überführt (Lysyl-Hydroxylase).



Prolin-Hydroxylase

Mechanismus der Hydroxylierung von Prolyl-Resten in Proteinen, z.B. Kollagen

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