immobilisierte Enzyme, ursprünglich lösliche Enzyme, die durch Bindung an anorganische oder organische Träger unlöslich gemacht werden. Die Immobilisierungsmethoden entsprechen prinzipiell denen intakter Zellen (immobilisierte Mikroorganismen). Allgemein unterschiedet man:

- trägerfixierte Enzyme: Die Fixierung geschieht durch: 1) Adsorption an hydrophobe oder elektrisch geladene makromolekulare Trägermaterialien; 2) kovalente Bindung an aktivierte makromolekulare, wasserunlösliche Trägermaterialien; 3) kovalente Quervernetzung mittels bi- oder multifunktioneller Reagenzien.

- eingeschlossene Enzyme (in polymere Netzwerke, semipermeable Membranen, hinter Ultrafiltrationsmembranen).

Bei den trägerfixierten Enzymen, die in der Anwendung überwiegen, werden makroporöse Träger bevorzugt, um eine möglichst große Oberfläche für die Adsorption oder kovalente Bindung zu erhalten. Voraussetzung für eine erfolgreiche kovalente Fixierung des Enzyms ist die Anwesenheit funktioneller Gruppen am Träger. Ein oft benutztes Aktivierungsverfahren (insbesondere bei Dextrangelen) ist die Umsetzung mit Bromcyan. Entsprechend der chemischen Natur der funktionellen Gruppe können sich verschiedene Bindungstypen ausbilden (Ether, Thioether, Ester usw.).

I. E. haben ähnliche Vorteile wie immobilisierte Zellen: kontinuierliche und wiederholte Verwendung, höhere Stabilität (insbesondere Erhöhung des Temperaturoptimums und der Lösungsmittelbeständigkeit) sowie bei trägergebundenen Enzymen der Wegfall der Diffusionsbarriere. Die Nachteile bestehen in der erforderlichen Enzymisolierung, Aktivitätsverlusten bzw. -änderungen der Regenerierung von Coenzymen usw. Die Änderung der Aktivität immobilisierter Enzyme wird zu einem beträchtlichen Teil von den Eigenschaften des Trägers (Hydrophilie, Hydrophobie, Dielektrizitätskonstante u. a. m.) beeinflußt.

Industrielle Anwendung finden vor allem Verfahren mit immobilisierten Hydrolasen und Isomerasen. Von großer Bedeutung ist z. B. die Isomerisierung von Glucose zu Fructose mittels trägergebundener Glucoseisomerase zur Herstellung preisgünstiger Süßungsmittel.

Neben diesen und anderen Stoffwandlungen sind immobilisierte Enzyme auch für die biochemische Analytik, für die Medizin (u. a. Enzymsubstitution im Menschen bei Enzymdefekten), Abwasserreinigung, Energiegewinnung usw. von prinzipieller Bedeutung. Durch Coimmobilisierung mit Zellen kann das Applikationsspektrum beträchtlich erweitert werden.