Die Struktur des Verpackungsmoleküls

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Eine Zelle lebt nicht nur einfach vor sich hin, sondern gibt Moleküle an ihre Umgebung ab und nimmt Stoffe von ihr auf. Kleinere Substanzen wandern durch spezielle Kanäle, größere werden dagegen in Transportbläschen eingeschlossen und durch die Zellmembran geschleust. Das Protein Clathrin spielt bei diesem Prozeß eine wesentliche Rolle. Mit Hilfe der jetzt bestimmten räumlichen Struktur des Moleküls können Wissenschaftler erklären, wie sich die Membranvesikel bilden.

"Wenn Sie die Struktur kennen, können Sie anfangen, sich Gedanken zu machen, wie [die Aktivität des] Clathrin reguliert wird", sagt Frances M Brodsky von der University of California San Francisco. Doch nicht nur die Arbeitsweise des Clathrin-Moleküls erscheint mit der atomaren Struktur, die in Nature vom 27. Mai 1999 veröffentlicht wurde, in einem klareren Licht. Die Wissenschaftler glauben, so etwas wie ein "universelles Kopplungsmotiv" gefunden zu haben: Eine Folge von Aminosäuren, die bei allen Proteinen vorkommt, deren Aufgabe es ist, sich zu mehreren zusammenzulagern und lebenswichtige Stoffe durch die Zellmembran zu transportieren.

Die Struktur des Clathrin-Moleküls haben die Wissenschaftler um Brodsky mit einer verbesserten Variante der Röntgenstrukturanalyse untersucht. Sie fanden sieben Wiederholungen eines Abschnittes mit fünf helikalen Haarnadelstrukturen – so genannt, weil die Proteinkette auf engstem Raume wendet und wieder in die Richtung zurückführt, aus der sie gekommen ist. An sich ist die Haarnadelstruktur bei Proteinen nicht ungewöhnlich. Fünf aufeinanderfolgende Kehren scheinen jedoch auf Proteine beschränkt zu sein, die wie Clathrin Vesikel für den Transport ausbilden.

Mit Hilfe solcher Proteine gelangen zum Beispiel Vitamine und Nährstoffe in die Zelle hinein und werden Hormone und Signalstoffe herausgeschleust. Nach ihren eigenen Angaben haben die Forscher das Kopplungsmotiv bereits in einer Reihe entsprechender Eiweiße aus Tieren und Pflanzen gefunden.

Das Clathrin-Molekül sieht wie ein Dreibein aus und wird demgemäß als "Triskelion" bezeichnet. Begegnen sich zwei Exemplare, binden die Beine aneinander. Sind genug Moleküle vorhanden, so bilden sie ein wachsendes Netzwerk von Hexagonen. Schließlich stülpt es sich zu einer Kugel aus, mit Hexagonen am Äquator und Pentagonen an den Polen.

Diesen Automatismus nutzt die Zelle, um wichtige Substanzen einzuschließen und aufzunehmen. Normalerweise bindet der Stoff an einen Rezeptor – ein Molekül, das spezifisch eine bestimmte Verbindung erkennt. Daraufhin gesellt sich ein als Adaptor bezeichnetes Protein hinzu, welches das vermittelnde Glied zwischen dem Rezeptor-Ladung-Komplex und einem Clathrin-Molekül darstellt. Die benachbarten Clathrin-Bausteine bilden ihr Netzwerk aus und ziehen dabei den beladenen Rezeptor sowie ein Stück der Zellmembran in die Zelle hinein. Schließlich reißt der Kontakt zur Membran ab, sobald das Clathrin-Netzwerk die Kugelform erreicht hat.

Erst vor kurzem haben Forscher erkannt, daß Clathrin auch in einen weiteren Vorgang involviert ist: Das HI-Virus nutzt Clathrin, um das Immunsystem zu überlisten. Mit der jetzt vorliegenden Struktur haben die Mediziner also eine Information mehr im Kampf gegen den AIDS-Erreger.

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