Zinkfinger, ein vorrangig in vielen eukaryontischen DNA-bindenden Proteinen neben dem Leucin-Reißverschluss vorkommendes Strukturmotiv. Z. bestehen aus etwa 30 Aminosäureresten, die sich in eine längliche zinkbindende Domäne in Form eines Fingers falten (Farbtafel). Darin befinden sich jeweils zwei invariante Cystein (C)- und zwei Histidin (H)-Reste, die tetraedrisch ein Zinkion binden, und mehrere konservierte hydrophobe Aminosäurereste (Phenylalanin, F; Leucin, L). Als gemeinsames Sequenzmotiv eines Z. bei Eukaryonten wurde die Aminosäureabfolge -Xaa₃-Cys-Xaa_2-4-Cys-Xaa₁₂-His-Xaa_3-4-His-Xaa₄- ermittelt, worin Xaa jede beliebige Aminosäure sein kann. Aus röntgenkristallographischen Untersuchungen geht hervor, dass in einem Z. einer antiparallelen β-Haarnadel (Reste 1-10) und einer kurzen Schleife eine α-Helix (Reste 12-25) folgt. Letztere spielt eine wichtige Rolle bei der Erkennung der DNA und trägt die beiden His-Reste, während sich die beiden invarianten Cys-Reste gegenüberliegend in der β-Haarnadel befinden und das Strukturmodul durch das im Inneren verborgene Zinkion stabilisiert wird. Anstelle der beiden zinkbindenden His-Reste können auch zwei zusätzliche invariante Cys-Reste treten, wodurch sich ein anderes Motiv eines Z. ergibt. Schließlich wurden auch Motive gefunden, bei denen zwei Zinkionen durch sechs Cys-Reste koordiniert werden. Das Z.-Motiv wurde erstmalig bei Studien der Transcriptionskontrolle von Genen für die ribosomale 5S-rRNA bei Xenopus am Beispiel des Transcriptionsfaktors IIIA (TFIIIA) entdeckt. Letzterer enthält neun Z.-Tandemanordnungen, die die Genexpression durch Bindung an ausgedehnte DNA-Sequenzen regulieren. Z. kommen in vielen eukaryontischen Transcriptionsfaktoren in unterschiedlichen Tandemanordnungen (2-37-mal) vor. In den intrazellulären Rezeptorproteinen, die für die Vermittlung der Wirkungen von Hormonen und Morphogenen (Steroidhormonen, Vitamin D, Thyroxin, Retinsäure, Ecdyson u.a.) verantwortlich sind, kommt ein zweites wichtiges Motiv eines Z. vor, der Ähnlichkeit mit dem prokaryontischen Helix-Turn-Helix-Motiv aufweist. Hierbei sind zwei α-Helices um ein Zinkion gefaltet. Solche Proteine bilden Dimere, wobei die Erkennung durch die Wechselwirkung einer α-Helix jeder Untereinheit des Dimers mit der großen Furche der DNA vermittelt wird. Die Funktion der Z. ist generell die kombinatorische Erkennung von DNA-Sequenzen. [J.M. Berg J. Biol. Chem. 265 (1990) 6.513-6.516; J.W.R. Schwabe u.a. Klug Nature Struct. Biol. 1 (1994) 345-349; F. Radtke et al. Biol. Chem. 377 (1996) 47-56]