Direkt zum Inhalt
Login erforderlich
Dieser Artikel ist Abonnenten mit Zugriffsrechten für diese Ausgabe frei zugänglich.

Molekularbiologie: Das Geheimnis der Proteinfaltung

Eine künstliche Intelligenz hat eines der kniffligsten Probleme der Molekularbiologie gelöst: die Vorhersage der dreidimensionalen Architektur von Proteinen. Das hat weit reichende Implikationen für Medizin und Biowissenschaften, denn die Eiweißmoleküle sind praktisch an allen Funktionen lebender Organismen beteiligt.
Insulinmolekül

Im Sommer 2020 versetzte eine Nachricht die biowissenschaftliche Gemeinschaft – mich eingeschlossen – in Aufregung: Einer künstlichen Intelligenz (KI) namens AlphaFold2 war es gelungen, die Struktur von etlichen Eiweißmolekülen mit bis dahin unerreichter Genauigkeit vorherzusagen. Seit 1994 messen sich Forschergruppen aus aller Welt auf einem alle zwei Jahre stattfindenden Wettbewerb namens Critical Assessment of Protein Structure Prediction, kurz CASP. Alle Teilnehmer bekommen Sequenzen aus Aminosäuren vorgelegt. Anhand dieser müssen sie dann die dreidimensionale Architektur des zugehörigen Proteins prognostizieren.

Aminosäuren bilden die Grundbausteine von Proteinen; sie formen lange Ketten, die sich zu äußerst komplexen Gebilden falten. Erst die einzigartige räumliche Struktur definiert die Funktion eines solchen Moleküls. Daher ist Kenntnis darüber in vielen Bereichen der Biologie und Medizin von hohem Interesse. Allerdings stellt die Vorher­sage der Proteinfaltung lediglich anhand der Aminosäure­sequenz Fachleute seit Jahrzehnten vor große Schwierigkeiten. Es war sogar lange nicht einmal klar, ob die Information über die Abfolge der einzelnen Bestandteile überhaupt ausreicht, um die finale Gestalt eines Eiweißmoleküls exakt zu bestimmen.

Im Jahr 2018 nahm dann erstmals die KI »AlphaFold« am CASP-Wettstreit teil …

Kennen Sie schon …

Spektrum der Wissenschaft – Das Geheimnis der Dunklen Energie

Seit ihrer Entdeckung ist der Ursprung der Dunklen Energie rätselhaft. Neue Teleskope und Theorien sollen Antworten geben. Mit DNA-Spuren aus Luft oder Wasser lässt sich die Verbreitung verschiedenster Arten störungsfrei erfassen. Lassen sich riesigen Süßwasservorkommen, die unter mancherorts unter dem Meeresboden liegen, als Reserven nutzen? RNA-Ringe sind deutlich stabiler als lineare RNA-Moleküle und punkten daher als Arzneimittel der nächsten Generation. Ein Mathematiker ergründete auf Vanuatu, wie die Sandzeichnungen der Bewohner mit mathematischen Graphen zusammenhängen.

Gehirn&Geist – Zucker als Droge - Wie Süßes unser Gehirn beeinflusst

Auch Erwachsene können Süßem nur schwer widerstehen. Warum wirkt Zucker wie eine Droge und wie beeinflusst Süßes unser Gehirn? Lässt sich dagegen etwas machen? Außerdem: Warum schwindeln manche Menschen ständig, wie kann man solchen pathologischen Lügnern helfen? Manchmal ist es nicht so leicht zu entscheiden, ob wir etwas wirklich sehen oder es uns nur vorstellen. Wie unterscheidet unser Gehirn zwischen Realität und Einbildung? Manche Menschen können längerfristige kognitive Probleme nach einer Krebstherapie haben. Was weiß man über das so genannte Chemobrain, was kann Linderung verschaffen? Dating-Apps ermöglichen es, Beziehungen mit einem Klick zu beenden und plötzlich unsichtbar zu sein. Dieses Ghosting kann für die Opfer sehr belastend sein.

Spektrum Kompakt – KI im Einsatz - Gekommen, um zu bleiben

Künstliche Intelligenz beantwortet längst nicht nur Fragen im Chat. Durch stetiges Lernen berechnet sie das Risiko zukünftiger Naturkatastrophen, entschlüsselt tierische Kommunikation und unterstützt die medizinische Diagnostik.

Schreiben Sie uns!

Beitrag schreiben

Wir freuen uns über Ihre Beiträge zu unseren Artikeln und wünschen Ihnen viel Spaß beim Gedankenaustausch auf unseren Seiten! Bitte beachten Sie dabei unsere Kommentarrichtlinien.

Tragen Sie bitte nur Relevantes zum Thema des jeweiligen Artikels vor, und wahren Sie einen respektvollen Umgangston. Die Redaktion behält sich vor, Zuschriften nicht zu veröffentlichen und Ihre Kommentare redaktionell zu bearbeiten. Die Zuschriften können daher leider nicht immer sofort veröffentlicht werden. Bitte geben Sie einen Namen an und Ihren Zuschriften stets eine aussagekräftige Überschrift, damit bei Onlinediskussionen andere Teilnehmende sich leichter auf Ihre Beiträge beziehen können. Ausgewählte Zuschriften können ohne separate Rücksprache auch in unseren gedruckten und digitalen Magazinen veröffentlicht werden. Vielen Dank!

  • Quellen

Gremer, L. et al.: Fibril structure of amyloid-ß(1-42) by cryo-­electron microscopy. Science 358, 2017

Jumper, J.: Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature 596, 2021

Lindorff-Larsen, K. et al.: How fast-folding proteins fold. ­Science 334, 2011

Röder, C. et al.: Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with amyloid-ß fibrils. Nature Structural & Molecular Biology 27, 2020

Senior, A. W. et al.: Improved protein structure prediction using potentials from deep learning. Nature 577, 2020

Tunyasuvunakool, K. et al.: Highly accurate protein structure prediction for the human proteome. Nature 596, 2021

Bitte erlauben Sie Javascript, um die volle Funktionalität von Spektrum.de zu erhalten.