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Molekularbiologie: Durchbruch bei der Vorhersage von Proteinstrukturen

Biochemiker träumen seit Jahrzehnten davon, die genaue dreidimensionale Struktur eines Proteins aus der Aminosäuresequenz ablesen zu können. Mit Hilfe von selbstlernenden Algorithmen sind sie diesem Ziel nun deutlich näher gekommen.
Proteine bauen im Labor (Symbolbild)Laden...

Für fast alle chemischen und mechanischen Prozesse in Zellen sind Proteine verantwortlich. Sie bestehen aus Aminosäureresten, die lange Ketten bilden, und falten sich spontan zu dreidimensionalen Strukturen. Die Abfolge der Aminosäuren legt die genaue Form und den Bewegungsumfang eines Proteins fest, was wiederum seine Funktion bestimmt. Biologen haben über Jahrzehnte Tausende dieser Strukturen experimentell untersucht, was allerdings extrem aufwändig ist. Daher wandten sich einige von ihnen anderen Methoden zu, um herauszufinden, welche Form ein Protein annehmen dürfte. Andrew Senior vom Technologieunternehmen DeepMind und seine Kollegen haben nun den Algorithmus AlphaFold entwickelt, der das Problem durch KI angeht – und bereits zu großen Fortschritten geführt hat.

Wegen der zahlreichen möglichen dreidimensionalen Strukturen, die ein Protein bilden kann, lassen sich keine einfachen Faltungsregeln herleiten. Das macht es so schwer vorherzusagen, wie eine Aminosäuresequenz als Protein aussehen wird. Letztlich legt die Quantenmechanik die genaue Proteinstruktur fest. Ließe sich die exakte Energie für jede mögliche Form berechnen, müsste man bloß noch die energetisch günstigste Konformation heraussuchen. Allerdings hat jedes Protein enorm viele verschiedene Faltungsmöglichkeiten, was eine solche quantenmechanische Herangehensweise eigentlich ausschließt …

Juli 2020

Dieser Artikel ist enthalten in Spektrum der Wissenschaft Juli 2020

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