Biochemie: Neuartige Proteinbrücke

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Biochemie: Neuartige Proteinbrücke

Disulfidbrücken stabilisieren als molekulare Querverstrebungen die räumliche Struktur von Proteinen – das ist bekannt. Wie sich jetzt aber zeigte, gibt es noch völlig andere solche kovalenten Proteinvernetzungen.

Deborah Fass und Sergey N. Semenov

Der Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator (CFTR) ist ein auf der Oberfläche von Zellen festsitzendes Protein. — © Emw / CFTR / CC BY-SA 3.0 CC BY-SA (Ausschnitt)

Bei Proteinen bestimmt die Reihenfolge ihrer Bausteine, der Aminosäuren, maßgeblich Form und Funktion. Doch auch nachdem sich die Aminosäurekette gebildet hat, kann sie noch chemisch verändert werden, etwa in Form von Querverbindungen zwischen bestimmten Aminosäuren. Besonders häufig kommen Disulfidbrücken vor, bei denen zwei Schwefelatome durch eine kovalente Bindung miteinander verknüpft sind. Göttinger Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler stießen nun auf eine ganz andere und bislang unbekannte Art von Proteinvernetzung.

Um eine Disulfidbrücke zu bilden, müssen zwei Zysteine – die in der Aminosäurekette durchaus weit voneinander entfernt stehen können – räumlich eng zusammenkommen …

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Quellen

Challis, B. C., Butler, A. R.:Substitution at an amino nitrogen. In: Patai, S. (Hg.): The Amino Group. Wiley, 1968, S. 277-347

Hassan, A. A. et al.:Indazole, oxathiadiazole, and thiadiazine derivatives from thiosemicarbazides. Journal of Sulfur Chemistry 28, 2007

Lang, P. T. et al.:Automated electron-density sampling reveals widespread conformational polymorphism in proteins. Protein Science 19, 2021

Mor-Cohen, R.:Disulfide bonds as regulators of integrin function in thrombosis and hemostasis. Antioxidants & Redox Signaling 24, 2016

Sawyer, D. T.: Oxygen Chemistry. Oxford University Press, 1991

Wensien, M. et al.:A lysine-cysteine redox switch with an NOS bridge regulates enzyme function. Nature 593, 2021

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