auxinbindende Proteine, ABP, kleine Proteine (Mr 20-22kDa), für die ein auxinbindendes Motiv (Auxine), eine Glycosylierungsstelle und die Sequenz -Lys-Asp-Glu-Leu-COOH am Carboxylende charakteristisch ist. In Zea mays sind mindestens fünf ABPs vohanden. Wird ZmABP1 im Expressionssystem des Baculovirus synthetisiert, so wirkt das Genprodukt auf das endoplasmatische Reticulum der Insektenzellen, die für die Expression verwendet werden, ein. [H. MacDonald et al. Plant Physiol. 105 (1994) 1.049-1.057]. Während einer in-vitro-Translation wird ZmABP1 auf Mikrosomen verlagert, die vom endoplasmatischen Reticulum abstammen und dort bearbeitet und glycosyliert. Parallele Untersuchungen der in-vitro-Translation von ZmABP4 zeigten, dass nur eines von zwei Translationsprodukten auf die Mikrosomen verlagert wird (das ZmABP4-Transcript unterscheidet sich in seiner Signalsequenz von ZmABP1 und codiert für zwei Translationsprodukte) [N. Campos et al. Plant Cell Physiol. 35 (1994) 153-161)]. Die Verpackung des ABP in das endoplasmatische Reticulum ist zur Zeit noch schwer mit den klaren experimentellen Beweisen in Einklang zu bringen, dass das Auxinsignal nach der Bindung an die Plasmamembran übermittelt wird. Da die ABPs keine hydrophobe Domäne besitzen, die lang genug ist, eine Membran zu durchspannen, wird angenommen, dass an der Übertragung des ABP-Signals in die Zelle ein Transmembran-Dockingprotein beteiligt ist. Das AUX1-Gen (Mutation verursacht Agravitropismus und Resistenz gegen Auxin) codiert für ein Protein mit einem langen hydrophilen N-Terminus und sieben vorhergesagten Transmembrandomänen. Es liegt eine auffallende Ähnlichkeit zu den Gonadotropinrezeptoren vor, deren Liganden Glycoproteine mit Mr 23-30 kDa sind.
Es gibt schlüssige Beweise, dass zumindest die ABP(s), die an der Hyperpolarisation der Protoplasten beteiligt sind, auf der interzellulären Oberfläche der Plasmamembran lokalisiert sind, d.h. extrazellulär funktionieren. Antikörper gegen ZmABP1 blockieren die auxininduzierte Aktivierung der H+-ATPase, haben aber keine Wirkung auf ihre Aktivierung durch Fusicocci. [H. Barbier-Brygoo et al. Plant J. 1 (1991) 83-93; A. Ruck et al. Plant J. 4 (1993) 41-46]