Haptoglobin, Hp, ein saures α2-Plasmaglycoprotein, das spezifisch an freies Plasma-Oxyhämoglobin bindet, wobei ein Komplex mit hoher Molekülmasse (Mr 310 kDa) gebildet wird, der durch die Nieren nicht gefiltert werden kann. Die damit verbundene Konformationsänderung im Hämoglobin erlaubt es der Häm-α-methenyl-Oxygenase der Leber, den Häm-Porphyrinring zu entfernen. Anschließend wird das Globin durch die trypsinähnliche Proteasewirkung der β-Kette von Hp abgebaut. H. ist ein Tetramer, das aus zwei ungleichen Kettenpaaren besteht, 2α und 2β, die durch Disulfidbrücken zusammengehalten werden. Human-H. existiert in den drei genetischen Varianten Hp 1-1, 2-2 und 2-1, die sich in ihrem elektrophoretischen Muster unterscheiden. Während Hp 1-1 als eine einzige Bande wandert, weisen Hp 2-2 und 2-1 verschiedene (bis zu 14) diskrete Banden auf, die stabilen Oligomeren des Monomers (eine β-, eine α₁- und eine α₂-Kette in Hp 2-1; eine β- und eine α₂-Kette in 2-2) entsprechen. Das M_r des Hp-2-2-Monomers beträgt 57,3kDa. Diese Heterogenität ist auf die Existenz von zwei verschiedenen α-Kettentypen (α₁ und α₂) zurückzuführen. Während α₁ 82 Aminosäuren enthält (M_r 9kDa), ist α₂ mit 142 Aminosäuren beinahe doppelt so groß (M_r 17,3kDa). Im Gegensatz zur α-Kette ist die kohlenhydrattragende und viel größere β-Kette (M_r 40 kDa; ohne Zuckerreste 35kDa) bei allen Hp-Typen gleich groß.
Aufgrund der Sequenzhomologien zwischen den Hp-α-Ketten und den Immunglobulinen lässt sich schließen, dass Hp ein natürlicher, vorgeformter Antikörper gegen Hämoglobin ist.