Direkt zum Inhalt

Lexikon der Chemie: G-Proteine

G-Proteine, Guaninnucleotid-bindende Proteine, GTP-Bindungsproteine, eine Großfamilie regulierender Proteine, die gebundenes GTP durch eine intrinsische GTPase-Aktivität in GDP und Pa spalten und dadurch ein biologisches Signal weiterleiten. Vertreter der monomeren, regulierenden GTPasen sind die Ras-Proteine mit einer GTP-bindenden Domäne sowie Ras-verwandte Proteine. Im Zuge der Evolution erfolgte eine Verknüpfung einer solchen Bindungsdomäne mit weiteren Proteindomänen, wodurch sich eine Superfamilie von G. bildete. Die heterotrimeren GTP-bindenden Proteine, auch als G-Proteine im engeren Sinne bezeichnet, bilden eine große Familie von Rezeptor-assoziierten Regulatorproteinen bei der Zellsignaltransduktion. Die an der cytosolischen Seite der Plasmamembran lokalisierten G. sind in der Regel aus drei Untereinheiten α,β und γ aufgebaut, von denen die α-Untereinheit GTPase-Aktivität besitzt. G. leiten extrazelluläre Signale, die über verschiedene Rezeptoren vermittelt werden, in das Zellinnere, indem sie die Aktivität eines weiteren membrangebundenen Zielproteins (Enzym oder Ionenkanal) regulieren. Sie bewirken entweder eine Konzentrationsveränderung intrazellulärer Mediatoren oder verändern die Ionenpermeabilität. Bei der Aktivierung desaggregieren trimere G. in die stimulierenden Gs bzw. inhibierenden Gi, wobei im aktiven Zustand GTP gebunden ist, und in das βγ-Dimer. αs(GTP) bindet dann beispielsweise an die Adenylatcyclase, wodurch diese zur Bildung von cAMP stimuliert wird, und durch die GTPase-Wirkung wird GTP zu GDP und Pa hydrolysiert. αs assoziiert wieder mit βγ zum inaktiven Trimer αβγ. Gi ist strukturell dem Gs ähnlich, aber es hemmt die Adenylatcyclase. Gp wirkt in aktivierter Form als Stimulator der Phospholipase C.

Schreiben Sie uns!

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

  • Die Autoren
Dr. Andrea Acker, Leipzig
Prof. Dr. Heinrich Bremer, Berlin
Prof. Dr. Walter Dannecker, Hamburg
Prof. Dr. Hans-Günther Däßler, Freital
Dr. Claus-Stefan Dreier, Hamburg
Dr. Ulrich H. Engelhardt, Braunschweig
Dr. Andreas Fath, Heidelberg
Dr. Lutz-Karsten Finze, Großenhain-Weßnitz
Dr. Rudolf Friedemann, Halle
Dr. Sandra Grande, Heidelberg
Prof. Dr. Carola Griehl, Halle
Prof. Dr. Gerhard Gritzner, Linz
Prof. Dr. Helmut Hartung, Halle
Prof. Dr. Peter Hellmold, Halle
Prof. Dr. Günter Hoffmann, Eberswalde
Prof. Dr. Hans-Dieter Jakubke, Leipzig
Prof. Dr. Thomas M. Klapötke, München
Prof. Dr. Hans-Peter Kleber, Leipzig
Prof. Dr. Reinhard Kramolowsky, Hamburg
Dr. Wolf Eberhard Kraus, Dresden
Dr. Günter Kraus, Halle
Prof. Dr. Ulrich Liebscher, Dresden
Dr. Wolfgang Liebscher, Berlin
Dr. Frank Meyberg, Hamburg
Prof. Dr. Peter Nuhn, Halle
Dr. Hartmut Ploss, Hamburg
Dr. Dr. Manfred Pulst, Leipzig
Dr. Anna Schleitzer, Marktschwaben
Prof. Dr. Harald Schmidt, Linz
Dr. Helmut Schmiers, Freiberg
Prof. Dr. Klaus Schulze, Leipzig
Prof. Dr. Rüdiger Stolz, Jena
Prof. Dr. Rudolf Taube, Merseburg
Dr. Ralf Trapp, Wassenaar, NL
Dr. Martina Venschott, Hannover
Prof. Dr. Rainer Vulpius, Freiberg
Prof. Dr. Günther Wagner, Leipzig
Prof. Dr. Manfred Weißenfels, Dresden
Dr. Klaus-Peter Wendlandt, Merseburg
Prof. Dr. Otto Wienhaus, Tharandt

Fachkoordination:
Hans-Dieter Jakubke, Ruth Karcher

Redaktion:
Sabine Bartels, Ruth Karcher, Sonja Nagel


Partnerinhalte