G-Proteine, Guaninnucleotid-bindende Proteine, GTP-Bindungsproteine, eine Großfamilie regulierender Proteine, die gebundenes GTP durch eine intrinsische GTPase-Aktivität in GDP und P_a spalten und dadurch ein biologisches Signal weiterleiten. Vertreter der monomeren, regulierenden GTPasen sind die Ras-Proteine mit einer GTP-bindenden Domäne sowie Ras-verwandte Proteine. Im Zuge der Evolution erfolgte eine Verknüpfung einer solchen Bindungsdomäne mit weiteren Proteindomänen, wodurch sich eine Superfamilie von G. bildete. Die heterotrimeren GTP-bindenden Proteine, auch als G-Proteine im engeren Sinne bezeichnet, bilden eine große Familie von Rezeptor-assoziierten Regulatorproteinen bei der Zellsignaltransduktion. Die an der cytosolischen Seite der Plasmamembran lokalisierten G. sind in der Regel aus drei Untereinheiten α,β und γ aufgebaut, von denen die α-Untereinheit GTPase-Aktivität besitzt. G. leiten extrazelluläre Signale, die über verschiedene Rezeptoren vermittelt werden, in das Zellinnere, indem sie die Aktivität eines weiteren membrangebundenen Zielproteins (Enzym oder Ionenkanal) regulieren. Sie bewirken entweder eine Konzentrationsveränderung intrazellulärer Mediatoren oder verändern die Ionenpermeabilität. Bei der Aktivierung desaggregieren trimere G. in die stimulierenden G_s bzw. inhibierenden G_i, wobei im aktiven Zustand GTP gebunden ist, und in das βγ-Dimer. α_s(GTP) bindet dann beispielsweise an die Adenylatcyclase, wodurch diese zur Bildung von cAMP stimuliert wird, und durch die GTPase-Wirkung wird GTP zu GDP und P_a hydrolysiert. α_s assoziiert wieder mit βγ zum inaktiven Trimer αβγ. G_i ist strukturell dem G_s ähnlich, aber es hemmt die Adenylatcyclase. G_p wirkt in aktivierter Form als Stimulator der Phospholipase C.