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Lexikon der Biochemie: Atmungskette

Atmungskette, Elektronentransportkette, eine Reihe von Redoxkatalysatoren, die die Elektronen von Atmungssubstraten auf Sauerstoff übertragen. Die Energie dieses Elektronenflusses wird zur ATP-Synthese genutzt. Die Kopplung der ATP-Synthese mit dem Elektronentransport in der A. ist als Atmungskettenphosphorylierung oder oxidative Phosphorylierung bekannt. Der Atmungskettenkomplex ist bei Eukaryonten in der inneren Mitochondrienmembran und bei Prokaryonten in der Zellmembran lokalisiert. Es besteht eine enge funktionelle Beziehung zu den Enzymen des Tricarbonsäure-Zyklus, der Reduktionsäquivalente, meist in Form von NADH, manchmal auch als FADH2, zur Verfügung stellt. Abhängig vom Gewebe und von dessen metabolischem Zustand können andere Wege zur Versorgung mit NADH und FADH2 wichtiger sein als der Tricarbonsäure-Zyklus, wie z.B. der Fettsäureabbau.
Die Gesamtreaktion der A. lautet: NADH + H+ + 1/2O2 → H2O + NAD+, ΔG0 = -221,7kJ/mol = -53kcal/mol. Die elektrochemischen Standardpotenziale der einzelnen Schritte in der A. sind in Tab. 1 aufgelistet. Bei drei Schritten (Abb.) ist die Potenzialdifferenz groß genug, um die Energie, die für die Phosphorylierung von ADP notwendig ist, zur Verfügung zu stellen. Dies sind die drei Orte der oxidativen Phosphorylierung. Am ersten Ort findet der Elektronentransport von NADH auf Ubichinon statt. Da die Elektronen, die von FADH2 stammen, auf der Stufe des Ubichinons in die Kette gelangen, fördern sie die Bildung von lediglich zwei ATP-Molekülen je Elektronenpaar. Die Menge an ATP, die mit Hilfe der Elektronen eines bestimmten Substrats gebildet wird, kann in Form des P/O-Quotienten ausgedrückt werden. Dieser gibt dieMole Phosphat an, die je Sauerstoffatom in ATP eingebaut werden. Für Dehydrierungen, die mit Hilfe des Coenzyms NAD+ ablaufen, ist der P/O-Quotient 3. Für Substrate, die durch Flavinnucleotidenzyme oxidiert werden, beträgt der P/O-Quotient 2. Die Elektronen fließen einzeln über die Kette der Cytochrome, jedoch müssen für die Durchführung der Phosphorylierung zwei Elektronen den Ort passieren, während für die Reduktion eines Sauerstoffmoleküls vier Elektronen benötigt werden. Die Mechanismen, die die Deckung dieses unterschiedlichen Bedarfs steuern, sind nicht bekannt.
Da die A. ein membrangebundenes System ist, können die einzelnen Komponenten nur isoliert werden, wenn die Membranstruktur zerstört wird (Elektronentransportpartikel, Mitochondrien). Durch Ultraschallaufschluss stellte E. Racker submitochondriale Partikel her, die eine mit Elektronentransport gekoppelte oxidative Phosphorylierung durchführen konnten. Bei der Behandlung mit Harnstoff wird eine Komponente F1 vom Partikel abgespalten, wodurch eine weitere Phosporylierung verhindert wird. Der Elektronentransport, d.h. die Atmung, läuft jedoch weiter. Da die isolierten F1-Strukturen ATPase-Aktivität besitzen, bilden sie wahrscheinlich in situ einen Teil des ATP-Synthese-Apparats (ionenmotorische Kraft, ATP-Synthase). Die Behandlung mit Detergens wurde zur Isolierung von vier Enzymkomplexen (I, II, III und IV) aus den Mitochondrienmembranen eingesetzt. Die Komponenten und Aktivitäten dieser Komplexe sind in Tab. 2 aufgeführt. Die am besten untersuchten Komponenten der A. sind Ubichinon und Cytochrom c,die löslich sind und leicht abgespalten werden können und damit gut zugänglich sind. Es handelt sich hierbei um relativ kleine Moleküle, die wahrscheinlich als Trägersubstanzen fungieren und Elektronen zwischen immobilisierten Komponenten transportieren.
Da die Mitochondrienmembran für ATP/ADP und NADH/NAD+ nicht durchlässig ist, werden zwei Transportsysteme für die Funktion der A. benötigt. Das eine Transportsystem besteht aus einem ATP/ADP-Carrier, der eine erleichterte Austauschdiffusion bewirkt. Das zweite System ist ein metabolischer Shuttle (Wasserstoffmetabolismus), der den Reduktionsäquivalenten, die im Cytoplasma erzeugt werden, den Eintritt in das Mitochondrium erlaubt.
Einige Organismen verwenden Wasserstoffakzeptoren, deren Redoxpotenziale höher liegenals das Redoxpotenzial von NADH (z.B. Sulfid, Thiosulfat, Nitrit). Die thermodynamische Arbeit, die zur Reduktion dieser Substrate notwendig ist, wird von der Beteiligung des ATP am umgekehrten Elektronentransport entlang einer Cytochromkette abgeleitet. Im Allgemeinen sind solche Organismen obligatorisch anaerob und ihre Elektronentransportketten enthalten keine Cytochrom-Oxidase.
Atmungskette. Tab. 1. Eo'-Werte einiger biologischer Redoxpaare.

Redoxsystem E0' [V]
2 H+/H2 -0,420
Ferredoxinox/Ferredoxinred -0,420
NAD+/NADH + H+ -0,320
Glutathionox/Glutathionred -0,230
FMN/FMNH2 -0,122
Fumarsäure/Bernsteinsäure +0,031
Cytochrom b (Fe3+/Fe2+) +0,075
Ubichinon/Ubihydrochinon +0,100
Cytochrom c (Fe3+/Fe2+) +0,254
Cytochrom a (Fe3+/Fe2+) +0,290
Fe3+/Fe2+ +0,770
1/2 O2 + 2 H+/H2O +0,810

Atmungskette. Tab. 2. Komponenten der mitochondrialen Atmungskette.
Komplex Komponente Funktionelle Gruppe Aktivität
Pyridinnucleotidabhängige Dehydrogenasen NAD+ oder NADP+
I FlavoproteinD FMN, Nicht-Hämeisen NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase
II FlavoproteinS FAD, Nicht-Hämeisen Succinat-Ubichinon-Oxidoreduktase
Ubichinon (Coenzym Q) Reversibel reduzierbare Chinonstruktur
III Eisen-Schwefel-Proteine Eisen-Schwefel-Zentren Ubichinon:Cytochrom-c-Oxidoreduktase
Cytochrom b (bK und bT) Häm (nichtkovalent gebunden)
Cytochrom c1 Häm (kovalent gebunden)
Cytochrom c Häm (kovalent gebunden)
IV Cytochrom a
Cytochrom a3
Häm a
Kupferprotein, Häm a
Cytochrom-Oxidase



Atmungskette. Die Kästen entsprechen der Zusammensetzung der Komplexe I bis IV. Der Elektronenfluss ist durch Pfeile gezeigt. Die Stellen, an denen einige Atmungsinhibitoren angreifen, sind mit 1, 2 und 3 markiert und durch horizontale Balken angezeigt.Die Stellen 2 und 3 sind auch mit der ATP-Synthese gekoppelt, d.h. entsprechend der chemiosmotischen Theorie, stellt jede dieser Elektronentransferstufen (vom Cytochrom b zum Cytochrom c1 und vom Cytochrom a3 zum Sauerstoff) genug Energie zur Verfügung, um einen Protonengradientenfür die Synthese eines ATP-Moleküls zu erzeugen. Der erste ATP-Syntheseort ist möglicherweise nicht identisch mit der Inhibierungsstelle 1, wie hier gezeigt. Er liegt jedoch auf der Ubichinonseite (und nicht auf der Substratseite) von Komplex 1.

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