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Kompaktlexikon der Biologie: Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase

Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase, Abk. Rubisco, ältere Bez. Carboxydismutase, Schlüsselenzym des Calvin-Zyklus, das die Carboxylierung von Ribulose-1,5-bisphosphat (Ru-1,5-BP) katalysiert und somit für die Fixierung von anorganischem Kohlenstoffdioxid in Form von organischen Zuckerverbindungen verantwortlich ist. Das Enzym macht bis zu 40 % des Gehaltes an wasserlöslichen Blattproteinen aus.

Bei der zweistufigen Reaktion wird Ru-1,5-BP zunächst carboxyliert, wobei als instabiles und am Enzym gebundenes Zwischenprodukt 2-Carboxy-3-ketoarabinitol-1,5-bisphosphat entsteht, dessen anschließende Hydrolyse dann zwei Moleküle 3-Phosphoglycerat liefert. Die Carboxylierung ist durch eine hohe negative freie Reaktionsenthalpie gekennzeichnet und die CO2-Affinität der R. ist so hoch, dass die CO2-Fixierung dadurch ermöglicht wird. Neben der Carboxylase-Aktivität ist die R. auch durch eine Oxygenase-Aktivität gekennzeichnet, sodass Kohlenstoffdioxid und Sauerstoff unter bestimmten Umweltbedingungen miteinander als Substrate konkurrieren (Fotorespiration). Zwischen CAM-Pflanzen, C3-Pflanzen und C4-Pflanzen bestehen diesbezüglich Unterschiede.

Die R. der fototrophen Organismen besteht aus acht jeweils ca. 55 kDa großen RLSU (für Rubisco large subunit) und acht kleinen Untereinheiten (RSSU für Rubsico small subunit), deren Molekulargewicht ca. 14 kDa beträgt. Das gesamte Enzym hat in seiner L8S8-Form ein Molekulargewicht von ca. 580 kDa. Interessanterweise werden die RSSU durch die lichtabhängig exprimierten rbcS-Gene im Nucleus codiert, wohingegen sich die genetische Information für RLSU als rbcL-Gene im Plastiden-Genom befindet ( vgl. Abb. ). Im Unterschied zu anderen Enzymen, bei denen Thioredoxine an der lichtabhängigen Kontrolle der Enzymaktivität beteiligt sind, wird die R. durch den lichtabhängigen Anstieg der Mg2+-Konzentration und des pH-Wertes im Stroma aktiviert. Für die Aktivierung der R. ist ein weiteres CO2-Molekül erforderlich, das im aktiven Zentrum des Enzyms mit einer ε-Aminogruppe eines Lysinrests reagiert. Die dadurch entstandene Carbamatgruppe kann Mg2+ binden und so den aktiven Komplex herstellen, der enzymatisch aktiv ist. Als Inhibitor der R. wirkt auch Carboxyarabinitol-1-phosphat, das sich nachts an die Rubisco anlagert und tagsüber wieder entfernt wird. Die Aktivität der R. wird weiterhin durch ein erst Mitte der 1990er-Jahre entdecktes, als Rubisco-Activase bezeichnetes Enzym kontrolliert. ( vgl. Abb. )



Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase: Die Synthese der Rubisco erfolgt durch koordinierte Expression der kernkodierten rbcS- und plastidenkodierten rbcL-Gene



Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase: Aktivierung durch das Enzym Rubisco-Activase, das in einer ATP-abhängigen Reaktion die inaktive Rubisco aktiviert, sodass diese einer Carbamylierung zugänglich wird

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Professor Dr. Gerhard Eisenbeis, Mainz (Lichtverschmutzung und ihre fatalen Folgen für Tiere)
Dr. Oliver Larbolette, Freiburg (Allergien auf dem Vormarsch)
Dr. Theres Lüthi, Zürich (Die Forschung an embryonalen Stammzellen)
Professor Dr. Wilfried Wichard, Köln (Bernsteinforschung)

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